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Les différents types d'inhibiteurs

Enzymologie - Inhibiteurs Enzymatiques Revue des types d'inhibiteurs L'activité d'une enzyme peut être modulée par d’autres molécules : un inhibiteur est une molécule qui diminue l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur l'accélère ; de nombreux médicaments mais aussi des poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Un inhibiteur est une molécule, généralement de petite taille, qui lorsqu’elle se lie à une enzyme, en diminue l’activité catalytique. Elle peut empêcher la fixation du substrat en se liant à sa place dans le site actif, ou bien encore provoquer une déformation plus ou moins étendue de la structure tridimensionnelle de l'enzyme ne permettant plus d’assurer la catalyse de la réaction. L’inhibition peut être réversible ou bien irréversible. Les inhibiteurs dits réversibles se lient aux enzymes par des liaisons non covalentes, de faible énergie, comme des liaisons hydrogène, des liaisons ioniques ou encore des interactions hydrophobes. L’ensemble de ces liaisons permet d’établir une association plus ou moins forte et plus ou moins spécifique entre l’enzyme et l’inhibiteur. Différents types d'inhibition en résultent selon que ces inhibiteurs se lient à l'enzyme, au complexe enzyme-substrat ou bien aux deux. On peut ainsi évoquer les inhibiteurs compétitifs, les inhibiteurs incompétitifs ou encore les inhibiteurs non compétitifs.